cobre humano recombinante, superóxido de zinc dismutasa rh-cu, zn-sod 9054-89-1

superóxido dismutasa (sod) es una categoría de metaloenzima, ampliamente existente en todas las viviendas organismos (por ejemplo, animales, plantas, microorganismos, etc.). basado en su metalicidad, césped se clasifica en cobre, zinc-sod (cu, zn-sod), manganeso-sod (mn-sod) y césped de hierro (fe-sod) . césped tiene un importancia fisiológica que puede convertir radicales libres de superóxido tóxicos en peróxido de hidrógeno, es la sustancia principal para eliminar los radicales libres de oxígeno en organismos vivos. se ha demostrado que hay hasta 60 enfermedades directamente relacionado con radicales libres de oxígeno y césped nivel ha sido conocido como un indicador ilustrado de envejecimiento y muerte. césped puede prohibir el superóxido daño inducido por radicales libres a nivel celular y reparación local dañada células. juega un papel cada vez más importante en la antioxidación en la vida organismos césped es uno de los componentes en productos cosméticos, aprobado por el ministerio de salud de la república popular de China, porque puede retrasar el envejecimiento, regular la respuesta inmune y los lípidos en sangre nivelar y prevenir la radiación.

función de cu, zn-sod (sod1):

1) cu, zn-sod (sod1) une cobre y iones de zinc y es una de las tres dismutasas de superóxido responsables de destruir radicales superóxido libres en el cuerpo. la isoenzima codificada es soluble proteína del espacio intermembrana citoplasmático y mitocondrial, que actúa como un homodímero para convertir radicales superóxido de origen natural, pero nocivos, en Oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno. El peróxido de hidrógeno se puede romper abajo por otra enzima llamada catalasa.

2) cu, zn-sod (sod1) ha sido postulado para localizar a la membrana mitocondrial externa (omm), donde se generarían aniones superóxido, o el espacio intermembrana. el exacto los mecanismos para su localización siguen siendo desconocidos, pero su agregación a la omm ha sido atribuido a su asociación con bcl-2. tipo salvaje sod1 ha demostrado antiapoptótico propiedades en cultivos neurales, mientras que mutantes sod1 se ha observado que promueve la apoptosis en la médula espinal mitocondrias, pero no en las mitocondrias hepáticas, aunque se expresa igualmente en ambos. dos modelos sugieren sod1 inhibe la apoptosis al interactuar con las proteínas bcl-2 o las mitocondrias sí mismo.